机体存在着能识别肿瘤抗原的特异性T细胞,但由于种种因素使得抗肿瘤T细胞的质和量均不足放不能引起有效的免疫应答来抑制肿瘤生长.T细胞在肿瘤局部大量激活,可激发强烈的抗肿瘤免疫应答,这有可能成为恶性肿瘤免疫治疗的有效手段.在寻找这样有效的T细胞激活剂中,超抗原开始倍受人们关注.超抗原主要为一些细菌的毒素(如SEA、SEB),是目前已知最强的淋巴细胞激活剂之一,可通过MHCⅡ类分子的辅助,激活所有携带待殊TCR Vβ片段的T细胞,对表达MHCⅡ类的靶细胞产生细胞毒作用.为使超抗原能在肿瘤细胞靶向定位,并避免杀伤表达MHCⅡ类的抗原递呈细胞,近年来Kalland等用基因工程的方法构建了抗人大肠癌的单克隆抗体C215和C242的Fab段与SEA的融合蛋白,以增强超抗原对肿瘤细胞的靶向性.这种融合蛋白对MHCⅡ类分子的结合力大大减低而对肿瘤细胞的亲和力明显增强,使超抗原能在肿瘤局部激活T细胞,释放大量细胞因子,引起一系列抗肿瘤免疫反应,有望成为新的肿瘤生物治疗剂.本文目的在于观察融合蛋白C215 Fab-SEA和

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